Haematologic Technologies(HTI)制造高質(zhì)量，血漿來源的凝血蛋白，抗體，因子缺陷型血漿和血液收集管，用于體外研究使用。我們確保產(chǎn)品制造流程確保質(zhì)量控制嚴(yán)格，努力成為先進(jìn)凝血產(chǎn)品制造商。

haemtech 凝血酶BCT-1020現(xiàn)貨

Thrombin (alpha)

HTI 凝血酶（alpha）

凝血酶原
的蛋白水解激活絲氨酸蛋白酶α-凝血酶是通過酶原，凝血酶原的蛋白水解激活而產(chǎn)生的。酶復(fù)合物凝血酶原酶催化凝血酶原中兩個肽鍵的蛋白水解，從而產(chǎn)生一個源自NH2末端的F1.2區(qū)和異二聚體α-凝血酶。α-凝血酶由“ A”鏈（Mr = 6000）組成，該鏈通過單個二硫鍵與“ B”鏈（Mr = 31,000）共價連接。

BCT-1020 牛α-凝血酶

α-凝血酶是通過酶原凝血酶原的蛋白水解激活而產(chǎn)生的高度特異性的絲氨酸蛋白酶（1）。在凝結(jié)過程中，凝血酶裂解纖維蛋白原形成纖維蛋白，導(dǎo)致凝結(jié)的終步驟，即形成纖維蛋白凝塊。凝血酶還負(fù)責(zé)前因子V和VIII因子的反饋激活。還已經(jīng)報道凝血酶激活因子XIII和血小板，并且還起血管收縮蛋白的作用。凝血酶的促凝血活性通過兩種方式被阻止：1）被肝素輔因子II或抗凝血酶III /肝素復(fù)合物抑制。或2）與血栓調(diào)節(jié)蛋白形成復(fù)合物。凝血酶/血栓調(diào)節(jié)蛋白復(fù)合物的形成導(dǎo)致凝血酶無法裂解纖維蛋白原并激活因子V和VIII，

凝血酶是由NH 2末端“ A”鏈（Mr = 6,000）和COOH末端“ B”鏈（Mr = 31,000）組成的兩條鏈酶，它們通過一個二硫鍵共價結(jié)合。人凝血酶比牛凝血酶短13個氨基酸，這是由于人蛋白上的凝血酶裂解位點不存在于牛蛋白中。

凝血酶也用于細(xì)菌中表達(dá)的融合蛋白的位點特異性切割（9-11）。凝血酶敏感位點被摻入目的重組蛋白和促進(jìn)純化和/或表達(dá)的肽或蛋白之間。通過用凝血酶裂解從表達(dá)的雜交中釋放靶蛋白。然后可以通過親和層析容易地除去凝血酶。

人，牛和小鼠的凝血酶是按照Nesheim等人的描述，使用Lundblad程序（1）的改進(jìn)方法從純化的凝血酶原中制備的。（2）。凝血酶以50％（體積/體積）甘油/水的形式提供，應(yīng)儲存在-20oC下。通過SDS-PAGE分析確定純度，并在凝血酶特異性凝血測定中測量活性，并與標(biāo)準(zhǔn)NIH凝血酶進(jìn)行比較。凝血酶也可通過DFP，F(xiàn)PRck或生物素化FPRck阻斷活性位點。

融合蛋白的裂解
除了其在凝血研究中的廣泛應(yīng)用，凝血酶還可用于融合蛋白的位點特異性裂解。凝血酶敏感位點被摻入目的重組蛋白和促進(jìn)純化和/或表達(dá)的肽或蛋白之間。通過用凝血酶裂解從表達(dá)的雜交中釋放靶蛋白。然后可以通過親和層析容易地除去凝血酶。批次間的一致性確保每次都能獲得可重復(fù)的結(jié)果。對于涉及細(xì)胞培養(yǎng)的實驗，請與我們聯(lián)系以討論用于細(xì)胞培養(yǎng)的定制低內(nèi)毒素批次。